Inleiding

Om de werking new wave eiwitten in een waspoeder goed Te begrijpen moeten we wat weten over de werking van enzymen, Hun structuur en daaraan gekoppeld de invloed van de temperatuur.

In heated hierop volgend deel zal er algemene informatie gegeven worden over eiwitten in waspoeder. Daarna zal Er uitgebreid ingegaan worden op de structuur van eiwitten, die we nodig hebben in het deel 5, waar we het gaan hebben over de invloed van temperatuur op de structuur en werking van enzymen. Hiertussen zullen we het ook nog specifiek hebben over de werking new wave de enzymen.

There's a specialist from your university waiting to help you with that essay.
Tell us what you need to have done now!


order now

Eiwitten in waspoeder

Wat?

Tegenwoordig zijn de waspoeders meestal een mengsel new wave enzymen en zeep. De zeep maakt het vuil eigenlijk los van de kleren, zodat die rain trees met heated H2O weg geleid kan worden. Maar niet Al het vuil kan zo worden afgebroken: vuil digital audiotape zich te difficult vasthecht op het textiel wordt afgebroken door de enzymen waarna de zeep voor de rest zorgt.

Op de eiwitten en hun structuur zal in de volgende paragraaf dieper worden ingegaan.

Waarom?

Eiwitten, en meer bepaald enzymen, zorgen ervoor digital audiotape je bij lagere temperaturen kan wassen, maar digital audiotape Delaware was even mooi blijft. Ze lossen vlekken sneller op. Eigenlijk doen de enzymen een deel new wave het werk new wave de chemicalien, maar ze doen het werk wel aan bijvoorbeeld 30-40° C in plaats van 90° C. Daarnaast kan een kleine hoeveelheid enzymen ook heated werk new wave een grote hoeveelheid chemicalien vervangen.

Hoe?

Elk enzym breekt een specifieke stof af: proteasen breken de eiwitten af, lipasen ontleden de vetplekken en amylasen pakken zetmeel aan. De enzymen hakken ALSs het ware de grotere moleculen vuil ( vet, eiwitten, … ) in kleinere stukjes dice dan ook makkelijker kunnen bereikt worden door het waspoeder en zo ook makkelijker oplossen in H2O.

Voor – nut nadelen?

Een groot voordeel new wave het gebruik new wave eiwitten in waspoeder is omdat je dan kan wassen op lagere temperaturen en nog steeds hetzelfde resultaat kan bereiken. Gevolg is dus dat Er veel energie wordt uitgespaard om hetzelfde Te bereiken. Ze zijn dus goed voor het surroundings en het kost minder geld.

Daarnaast zijn eiwitten ook natuurlijk materialen. Ze zijn dus ook biologisch afbreekbaar en dus minder milieubelastend dan normale chemicalien.

Nadeel is dat sommige eiwitten voor allergische reacties kunnen zorgen wanneer ze gebruikt worden in waspoeder.

Structuur new wave de eiwitten

Algemene structuur

De bouwstenen new wave het eiwit: de aminozuren

Alle eiwitten, waar we ze ook terugvinden, zijn opgebouwd uit een aantal bouwstenen. Er zijn erg veel verschillende eiwitten, maar toch zijn deze eiwitten allemaal opgebouwd uit 20 soorten bouwstenen, deze worden de aminozuren genoemd. De molecule bestaat uit een aminogroep ( NH2 ) , carboxylgroep ( COOH ) , een H-atoom nut een variabele zijketen. Deze zijn allemaal gebonden op een centraal koolstofatoom, heated a-koolstofatoom. De differentiatie in de aminozuren ligt hem in de verschillende zijketens. Er bestaan new wave deze 2 ruimtelijke configuraties van deze molecule, die elkaars spiegelbeeld zijn ( enantiomeren ) . Ze worden soms de L-aminozuren en de D-aminozuren genoemd, maar de laatstgenoemden komen nauwelijks voor in de natuur. Hiernaast is de algemene formule voor een aminozuur Te zien.

Zoals eerder gezegd worden de verschillende aminozuren van elkaar onderscheiden door een verschillende zijketen ( R ) . Ze worden meestal ingedeeld op footing new wave polariteit. De aminozuren met apolaire zijketens, deze zijn hydrofoob, en de aminozuren met polaire zijketens, deze zijn hydrofiel.

Er zijn 11 aminozuren met apolaire zijketens ( glycine, proline, alanine, valine, isoleucine, leucine, cysteA?ne, methionine, fenylalanine, tryosine, tryptofaan ) en 9 aminozuren met polaire zijketens ( serine, threonine, lysine, arginine, histidine, aspartaat, glutamaat, aspergerine, glutamine ) . De combinatie new wave deze aminozuren ( de volgorde ) heeft invloed op de functie die het eiwit zal hebben.

Primaire structuur new wave eiwitten

De aminozuren worden aaneengeschakeld tot peptidebindingen: de a-carboxylgroep new wave het east northeast aminozuur condenseert met de a-aminozuurgroep new wave het andere aminozuur, waarbij een watermolecule vrijkomt. Eiwitten zijn meestal grote polypeptiden ( molecuul met 20 tot 100 aminozuren ) dice uit een of meerdere ketens bestaan.

De primaire structuur is dus eigenlijk de volgorde waarin de aminozuren aaneen worden geschakeld.

Secundaire structuur new wave eiwitten

Samenvattend is de secundaire structuur een verdichting new wave de primaire structuur. Twee structuren komen het meest voor: de a-helix structuur en de ?-vouwblad of -plaatsstructuur.

De ?-helix structuur is mogelijk omdat de bindingen rond het a-koolstofatoom new wave moose aminozuur vrij goed draaibaar zijn. Er ontstaat dus een spiraal new wave de peptideketen. Deze ontstaat door het vormen van een waterstofbrug tussen de CO-groep new wave een aminozuur nut een NH-groep new wave een ander aminozuur.

In een weaving new wave zo’n spiraal zitten gemiddeld 3,6 aminozuurresidu ‘s.

De tweede structuur, de ?-vouwblad structuur is, in tegenstelling tot de a-helix structuur, niet spiraalvormig maar heeft een vlakke structuur. De polypeptideketens liggen naast elkaar. Er worden wederom H-bruggen gevormd, tussen CO- en NH-groepen. De polypeptideketens kunnen in dezelfde richting liggen ( parallel ?-vouwblad ) of in tegengestelde richting ( antiparallel ?-vouwblad ) .

Tertiaire structuur new wave eiwitten

De tertiaire structuur is de manier waarop de gehele eiwitmolecule wordt opgevouwen in de ruimte. De tertiaire structuur new wave een eiwitketen wordt voornamelijk bijeengehouden door waterstof- nut zwavelbruggen tussen de zijketens van de aminozuureenheden. Er komen ook elektrostatische interacties, dipoolkrachten, Van der Waals-krachten bij kijken. De structuur onstaat voornamelijk doordat de hydrofobe zijketens van aminozuren zich naar binnen plooien.

Quarternaire structuur new wave eiwitten

De quarternaire structuur new wave een eiwit is een groter geheel waarin zich meerdere tertiaire eenheden bevinden nut vaak ook nog een niet-eiwitgedeelte.

De werking new waves enzymen

De enzymen lipase, peptidase en amylase dice we terugvinden in waspoeder zijn eiwitten. Maar naast deze eiwitten hebben de enzymen ook nog een niet-proteA?necomponent nodig om Te kunnen werken. Die wordt de enzymcofactor genoemd. Het enzym krijgt dan de naam apoenzym. Het enzym vormt een complex met heated substraat. Er ontstaat een enzym-substraat-complex waarbij het substraat wordt omgezet in een merchandise. Tenslotte dissocieren het merchandise en het enzym, waarna het enzym de volgende reactie kan katalyseren. Op deze manier worden in waspoeder ook de Lange ketens vuil afgebroken tot kortere ketens door de specifieke enzymen, met ALSs gevolg dat ze beter bereikbaar zijn voor H2O en chemicalien dice aanwezig zijn in heated waspoeder.

Enzymen en temperatuur: wat is hun relatie en wat heeft dot Te maken met waspoeders?

Elk enzym heeft een optimale werking bij een bepaalde temperatuur en zuurtegraad. Bij een Te hoge temperatuur veranderen de eiwitten van vorm, waardoor ze niet meer werken zoals ervoor. Daarom mogen we met sommige waspoeders niet meer boven temperatuur X wassen, omdat de aanwezige enzymen anders niet meer werken. Zo kunnen we spreken van een optimum, of specifieker een temperatuuroptimum: dot is de temperatuur waarbij het enzym het beste werkt. Wasmiddelen hebben dus een temperatuur waarop ze het best werken. Gaan we te koud wassen, verlopen de processen trager, maar gaan we te warm wassen, dan worden de eiwitten gedenatureerd, kapotgemaakt. Denaturatie is dus onder andere een gevolg new wave een Te hoge temperatuur, waardoor de quaternaire ( ALSs die aanwezig is ) en de ternaire structuur verbroken wordt. Ook de secundaire structuur wordt in sommige gevallen verbroken. Het denatureren new wave eiwitten is ( in de meeste gevallen ) onomkeerbaar. Wassen op een te hoge temperatuur is dus niet alleen onnodig, maar dus ook uit lair boze, want heated kan de werking new wave de enzymen beA?nvloeden.

Slot

We weten nu de precieze structuur van eiwitten en enzymen in waspoeders. We beschikken nu over een wat bredere kennis new wave de werking van enzymen en hoe nut waarom enzymen door de fabrikanten van waspoeders in Hun producten gebruikt worden. Tot slot zijn we ook meer Te weten gekomen over de invloed van temperatuur op de enzymen.

Bibliografie

Tijdschriften

  1. de Jaeger, Peter, “ Schone was, schone natuur ” , in:Eos, 1996, Japanese apricot, p. 44-49.

Boeken

  1. De Schutter, Pieter, Neels, Lutgard, Palmans Rik, e.a. ,Bioskoop, Kapellen, Pelckmans, 2005, 111p.
  2. Engbersen, J.F.J. en de Groot, AE. ,Bio-organische chemie voor levenswetenschappen, Den Haag, Wageningen Academic Publishers, 2002, 378p.
  3. Koolman, J. en Rohm K.-H. ,Sesam Atlass van de biochemie, Baarn, Sesam, 2004, 478p.
  4. Ravve, A. ,Principles of Polymer Chemistry, New York, Kluwer Acadmic/Plenum Publishers, 2000, 626 P.
  5. Schuit, Frans C. ,Medische biochemie. Moleculaire benadering new wave de geneeskunde, Houten/Diegem, Bohn Stafleu Van Loghum, 2000, 959p.

Webpagina ‘s

  1. Hofman, Maaike, ‘Enzymen en biotechnologie ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //staff.science.uva.nl/~dcslob/lesbrieven/maaike/enzymen.html, geraadpleegd op 23/01/2010
  2. Kok, Marleen, Kuypers, Annelies, ‘Eiwitsplitsende enzymen in wasmiddelen ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //www.exo.science.ru.nl/bronnen/scheikunde/wasmiddelen.html, geraadpleegd op 28/03/2010
  3. S.N. ( Wageningen University ) , ‘Enzymen in wasmiddel ‘ , G.D. hypertext transfer protocol: //www.bbt.wur.nl/NL/Voor+wie/geschiedenis/enzymen+in+wasmiddel/ , geraadpleegd op 24/01/2010
  4. S.N. , ‘Enzym ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //nl.wikipedia.org/wiki/Enzym, geraadpleegd op 28/03/2010
  5. S.N. , ‘Enzyme ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //en.wikipedia.org/wiki/Enzyme, geraadpleegd op 16/02/2010
  6. S.N. , ‘Enzymes wash your apparels at merely 30A°C ‘ , G.D. hypertext transfer protocol: //www.novozymes.com/en/MainStructure/Discover+bioinnovation/Used+everywhere/How+enzymes+work+for+you/Enzymes+wash+your+clothes+at+only+30C.htm, geraadpleegd op 24/01/2010
  7. S.N. , ‘Enzymes ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //www.scienceinthebox.com/en_UK/glossary/enzymes2_en.html, geraadpleegd op 14/02/2010
  8. S.N. , ‘Invloed temperatuur op enzymactiviteit ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //educatie-en-school.infonu.nl/buitenlands/12760-invloed-van-temperatuur-op-de-enzymactiviteit.html, geraadpleegd op 28/03/2010
  9. S.N. , ‘ProteA?ne ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //nl.wikipedia.org/wiki/Eiwitten, geraadpleegd op 03/02/2010
  10. S.N. , ‘Welke bestanddelen kan je in wasmiddelen terugvinden? ‘ , G.D. , hypertext transfer protocol: //www.waterloketvlaanderen.be/gezinnen/vragen-en-antwoorden/welke-bestanddelen-kan-je-in-wasmiddelen-terugvinden/ , geraadpleegd op 23/01/2010
  11. Van der Sijde, Marijke, ‘Eiwitten ‘ , 2010, hypertext transfer protocol: //www.dnafordummies.nl/eiwitten.php, geraadpleegd op 14/02/2010
  12. VIB ( naam onderzoeksinstituut ) , ‘Enzymen: in je lijf nut in je leven ‘ , G.D. hypertext transfer protocol: //www.vib.be/NR/rdonlyres/7A8A6C8D-35E5-484E-86ED-3E715EDB5F2B/2669/8_enzym_FINAAL.pdf, geraadpleegd op 24/01/2010

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *